DSpace Repository

Bakterilerin farklı karbon kaynaklarının varlığında arjinin deiminaz,trehalaz ve poli hidroksi bütirat üretiminin araştırılması

Show simple item record

dc.contributor.author Karaderi, Cennet Canan
dc.date.accessioned 2024-02-14T11:04:24Z
dc.date.available 2024-02-14T11:04:24Z
dc.date.issued 2022
dc.identifier.citation Karaderi, C. C. (2022). Bakterilerin farklı karbon kaynaklarının varlığında arjinin deiminaz,trehalaz ve poli hidroksi bütirat üretiminin araştırılması. İnönü Üniversitesi, Malatya. en_US
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/11616/87815
dc.description İnönü Üniversitesi / Fen Bilimleri Enstitüsü / Biyoloji Ana Bilim Dalı en_US
dc.description.abstract Arjinin deiminaz; arjinini hidroliz ederek sitrüllin ve amonyağa dönüştüren bakteriyel antitümör enzimidir. Arjinin deiminaz enzimi, hepatoselüler karsinom ve melanomlar gibi arjinin oksotrofik tümörlerin tedavisinde antitümör ilaç olarak kullanılmaktadır. Polihidroksibütiratlar (PHB);oksijen, azot, fosfor, nitrojen gibi maddelerin sınırlı olduğu koşullarda, karbon ve enerji kaynağı olarak sentezlenir. Bu yapılar aynı zamanda depolanan granül yapılı polyesterlerdir. Biyolojik yollar ile tamamen parçalanabilen polimerlerdir. Trehalaz; trehalozun glikoza dönüşümünü katalize eden glikozit bir hidrolaz enzimidir. Pek çok prokaryotik canlı gruplarında saptanmıştır. Bunlar, birer bakteriyel metabolittir. Bu çalışmada, Gr (-) Escherichia coli, Pseudomonas aeruginosa, Ralstonia eutropha ve Gr (+) Bacillus cereus ile Staphylococcus aureus bakterileri kullanılmıştır. Bakterilerin bu metabolitleri üretme yetenekleri; fosfat tampon içine eklenen %1 farklı karbon kaynakları varlığında 24 saat, 37 ºC, 0 ve 150 rpm çalkalamalı koşullarda karşılaştırılmalı olarak çalışılmıştır. Sonuçlar statik koşullarda Gram (+) bakterilerin Gram (-)bakterilere göre daha yüksek arjinin deiminaz aktivitesi, PHB üretimi ve trehalaz aktivitesi göstermektedir. Çalışma sonucuna göre, saf farklı karbon kaynaklarının bu metabolitlerin üretiminde de kullanılabileceği söylenebilir. en_US
dc.description.abstract Arginine deiminase; it is a bacterial anti-tumor enzyme that hydrolyzes arginine to citrulline and ammonia. Arginine deiminase enzyme is used as an antitumor drug in the treatment of arginine auxotrophic tumors such as hepatocellular carcinoma and melanomas. Polyhydroxybutyrate (PHB); it is synthesized as a carbon and energy source under conditions where substances such as oxygen, nitrogen, phosphorus and nitrogen are limited. These structures are also stored granular polyesters. They are polymers that can be completely degraded by biological means. Trehalase is a glycoside hydrolase enzyme that catalyzes the conversion of trehalose to glucose. It has been detected in many prokaryotic living groups. These are bacterial metabolites. In this study, Gr (-) Escherichia coli, Pseudomonas aeruginosa, Ralstonia eutropha and Gr (+) Bacillus cereus and Staphylococcus aureus bacteria were used. The ability of bacteria to produce these metabolites; in the presence of 1% different carbon sources added to the phosphate buffer, it was studied comparatively for 24 hours, 37 ºC, 0 and 150 rpm shaking conditions. The results show higher arginine deiminase activity, PHB production and trehalase activity of Gram (+) bacteria than Gram (-) bacteria under static conditions. According to the results of the study, it can be said that pure different carbon sources can also be used in the production of these metabolites. en_US
dc.language.iso tur en_US
dc.publisher İnönü Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü en_US
dc.rights info:eu-repo/semantics/openAccess en_US
dc.subject Alcaligenes eutrophus en_US
dc.subject Arjinin en_US
dc.title Bakterilerin farklı karbon kaynaklarının varlığında arjinin deiminaz,trehalaz ve poli hidroksi bütirat üretiminin araştırılması en_US
dc.title.alternative Investigation of arginine deiminase, trehalase and poly hydroxy butyrate production of microorganisms in different environments en_US
dc.type doctoralThesis en_US
dc.contributor.department İnönü Üniversitesi en_US
dc.identifier.endpage 156 en_US


Files in this item

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record